Información de la Proteína

El gen DDX53 en humanos codifica para una helicasa de RNA dependiente de ATP. Es una enzima de 631 aminoácidos que se clasifica como una hidrolasa (E.C 3.6.4.13). Pertenece a la familia DEAD box, que se caracterizan por tener el motivo conservado Asp-Glu-Ala-Asp (DEAD). Su peso molecular es de 71.154,28 g/mol, su punto isoeléctrico es de 9,5 y su carga de 18. Otros nombres alternativos son proteína DEAD box 53, proteína DEAD box CAGE, proteína asociada al cáncer o antígeno del cáncer de testículo 26 (CT26).

Su función es desenrollar RNA utilizando la energía del ATP al que se une realizando la siguiente reacción:

ATP + H2O = ADP + fosfato

Además, se encarga del procesado y plegamiento de RNA, remodelación de ribonucleoproteínas, exportación nuclear de RNA, regulación de su transcripción, traducción y degradación. Esta proteína es un componente celular del núcleo.

Su expresión se ve considerablemente aumentada en varios tejidos cancerígenos y líneas celulares de cáncer, mientras que en condiciones normales se expresa de forma diferencial en los testículos.

Esta proteína posee tres dominios y dos motivos, tal y como se muestra en la figura 3.14.

  • Domino KH. En la secuencia aminoacídica abarca de la posición 48 a la 109. Dominio de homología K de unión al RNA, tipo I.  KH sirve para unirse al RNA o DNA de cadena simple. Se encuentra en una amplia variedad de proteínas, como proteínas ribosomales, factores de transcripción y modificadores post-transcripcionales de mRNA.
  • Dominio helicasa de unión al ATP. En la secuencia de aminoácidos se encuentra de la posición 253 a la 428. Este dominio contiene la región de unión de ATP.
  • Dominio helicasa C-terminal. En la secuencia aminoacídica abarca de la posición 440 a la 601.
  • Motivo Q. En la secuencia aminoacídica abarca de la posición 222 a la 250.
  • Motivo DEAD box. En la secuencia aminoacídica abarca de la posición 376 a la 379.

Asimismo, tiene tres sitios de unión al ATP, que se encuentran en las posiciones 244, 249 y 311, y un sitio de unión a los ácidos nucleicos, que se encuentra en la posición 268-273.

Figura 3.14. Esquema de los dominios, motivos y sitios de unión de la proteína DDX53.

Tiene una estructura secundaria caracterizada por poseer 10 hélices alfa alternadas con hojas beta, tal y como se muestra en la figura 3.15.

Figura 3.15. Estructura de la proteína DDX53.

La secuencia aminoacídica de la proteína se puede ver en el siguiente documento:

Secuencia aminoácidos gen DDX53.pdf (117542)

Para obtener más información sobre la proteína DDX53 puedes pinchar sobre este enlace a Uniprot.